Tipuri de legături chimice la proteine

Proteinele sunt polimeri biologici construiți din aminoacizi uniti pentru a forma peptide. Aceste subunități peptidice se pot lega cu alte peptide pentru a forma structuri mai complexe. Mai multe tipuri de legături chimice țin proteinele împreună și le leagă de alte molecule. Aruncă o privire mai atentă la legăturile chimice responsabile de structura proteinelor.

Obligatiile peptidice

Structura primară a unei proteine ​​este formată din aminoacizi înlănțuiți unul cu celălalt. Aminoacizii sunt uniți de legături peptidice. O legătură peptidică este un tip de legătură covalentă între grupa carboxilică a unui aminoacid și grupa amino a unui alt aminoacid. Aminoacizii înșiși sunt formați de atomi uniți prin legături covalente.

Legături de hidrogen

Structura secundară descrie îndoirea sau înfășurarea tridimensională a unui lanț de aminoacizi (de exemplu, foaie pliată beta, helix alfa). Această formă tridimensională este menținută prin legături de hidrogen. O legătură de hidrogen este o interacțiune dipol-dipol între un atom de hidrogen și un atom electronegativ, cum ar fi azotul sau oxigenul. Un singur lanț polipeptidic poate conține mai multe regiuni de alfa-helix și foaie plisată.

Fiecare alfa-helix este stabilizată prin legarea hidrogenului între grupările amină și carbonil de pe aceeași catena polipeptidică. Foaia pliată beta este stabilizată prin legături de hidrogen între grupările amină ale unei lanțuri polipeptidice și grupările carbonil pe o a doua catena adiacenta.

Obligații de hidrogen, obligațiuni ionice, punți disulfură

În timp ce structura secundară descrie forma lanțurilor de aminoacizi în spațiu, structura terțiară este forma generală asumată de întreaga moleculă, care poate conține regiuni atât de coli cât și de bobine. Dacă o proteină este formată dintr-un lanț polipeptidic, o structură terțiară este cel mai înalt nivel de structură. Lipirea hidrogenului afectează structura terțiară a unei proteine. De asemenea, grupa R a fiecărui aminoacid poate fi fie hidrofobă, fie hidrofilă.

Interacțiuni hidrofobe și hidrofile

Unele proteine ​​sunt formate din subunități în care moleculele proteice se leagă pentru a forma o unitate mai mare. Un exemplu de astfel de proteină este hemoglobina. Structura cuaternară descrie modul în care subunitățile se potrivesc pentru a forma molecula mai mare.