O enzimă este definită ca o macromoleculă care catalizează o reacție biochimică. În acest tip de reacție chimică, moleculele de pornire se numesc substraturi. Enzima interacționează cu un substrat, transformându-l într-un produs nou. Majoritatea enzimelor sunt denumite prin combinarea numelui substratului cu sufixul -ase (de exemplu, protează, urareă). Aproape toate reacțiile metabolice din interiorul corpului se bazează pe enzime pentru a face reacțiile să fie suficient de rapide pentru a fi utile.
Produse chimice numite activatori poate îmbunătăți activitatea enzimelor, în timp ce inhibitori scade activitatea enzimelor. Studiul enzimelor este denumit Enzymology.
Există șase mari categorii utilizate pentru clasificarea enzimelor:
Enzimele funcționează scăzând energia de activare necesară pentru a produce o reacție chimică. Ca și alți catalizatori, enzimele schimbă echilibrul unei reacții, dar nu sunt consumate în acest proces. În timp ce majoritatea catalizatorilor pot acționa asupra unui număr de reacții diferite, o caracteristică cheie a unei enzime este aceea că este specifică. Cu alte cuvinte, o enzimă care catalizează o reacție nu va avea niciun efect asupra unei reacții diferite.
Majoritatea enzimelor sunt proteine globulare mult mai mari decât substratul cu care interacționează. Acestea au dimensiuni cuprinse între 62 de aminoacizi și peste 2.500 de resturi de aminoacizi, dar numai o parte din structura lor este implicată în cataliză. Enzima are ceea ce se numește an site activ, care conține unul sau mai multe site-uri de legare care orientează substratul în configurația corectă și, de asemenea, un site catalitic, care este partea moleculei care scade energia de activare. Restul structurii unei enzime acționează în primul rând pentru a prezenta locul activ la substrat în cel mai bun mod. Poate exista și site alosteric, unde un activator sau inhibitor se poate lega pentru a provoca o modificare a conformației care afectează activitatea enzimei.
Unele enzime necesită un produs chimic suplimentar, numit a cofactor, pentru ca să apară cataliza. Coactivul ar putea fi un ion metalic sau o moleculă organică, cum ar fi o vitamină. Cofactorii se pot lega vag sau strâns de enzime. Se numesc cofactori strâns legați grupuri protetice.
Două explicații despre cum interacționează enzimele cu substraturile sunt modelul „blocare și cheie”, propus de Emil Fischer în 1894 și model de potrivire indusă, ceea ce este o modificare a modelului de blocare și cheie, propusă de Daniel Koshland în 1958. În modelul de blocare și cheie, enzima și substratul au forme tridimensionale care se potrivesc între ele. Modelul de potrivire indusă propune moleculele enzimei care își pot schimba forma, în funcție de interacțiunea cu substratul. În acest model, enzima și uneori substratul își schimbă forma, deoarece interacționează până când site-ul activ este complet legat.
Peste 5.000 de reacții biochimice sunt cunoscute a fi catalizate de enzime. Moleculele sunt de asemenea utilizate în industrie și produse de uz casnic. Enzimele sunt folosite pentru a prepara bere și pentru a face vin și brânză. Deficiențele enzimatice sunt asociate cu unele boli, cum ar fi fenilcetonuria și albinismul. Iată câteva exemple de enzime comune:
Aproape toate enzimele cunoscute sunt proteine. La un moment dat, s-a crezut că toate enzimele sunt proteine, dar anumiți acizi nucleici, numiți ARN catalitici sau ribozime, au fost descoperite care au proprietăți catalitice. De cele mai multe ori studenții studiază enzime, ei studiază cu adevărat enzimele pe bază de proteine, deoarece se știe foarte puțin despre modul în care ARN poate acționa ca un catalizator.